Durante décadas, cientistas tentaram responder uma das perguntas mais complexas da neurologia: como exatamente a doença de Alzheimer consegue destruir tantas células cerebrais? Embora já se soubesse que o acúmulo de proteínas tóxicas dentro dos neurônios está ligado à progressão da doença, o mecanismo final que leva essas células à morte permanecia parcialmente desconhecido.
Agora, uma nova descoberta pode preencher uma importante lacuna. Pesquisadores identificaram um processo chamado carioptose, uma forma de morte celular que pode explicar como proteínas prejudiciais desencadeiam a degradação dos neurônios em doenças como Alzheimer e demência frontotemporal (DFT).
A descoberta abre uma nova possibilidade para encontrar alvos terapêuticos capazes de retardar a perda de células cerebrais.
A peça que faltava na morte dos neurônios
Nas doenças neurodegenerativas, como Alzheimer, DFT e esclerose lateral amiotrófica (ELA), ocorre um fenômeno conhecido: proteínas defeituosas começam a se acumular dentro das células nervosas.
Com o passar do tempo, esses depósitos alteram o funcionamento dos neurônios e contribuem para sintomas como:
- Perda progressiva de memória;
- Alterações cognitivas;
- Dificuldade de comunicação;
- Mudanças comportamentais.
Apesar dos avanços da ciência, os processos celulares já conhecidos ainda não conseguiam explicar totalmente a grande quantidade de neurônios perdidos nessas doenças.
A carioptose surge como uma nova hipótese para explicar essa etapa final.
O processo que destrói o núcleo das células cerebrais
Durante a carioptose, a célula passa por alterações graduais que comprometem seu funcionamento e sua sobrevivência. O principal evento ocorre no núcleo, estrutura responsável por armazenar o DNA e controlar diversas funções celulares.
Quando proteínas tóxicas se acumulam em excesso, elas parecem desencadear alterações químicas que comprometem a membrana nuclear. Gradualmente, o núcleo encolhe e pode se desintegrar, levando à morte da célula.
Esse mecanismo chama atenção porque conecta dois eventos importantes da neurodegeneração: o acúmulo de proteínas anormais e a perda definitiva dos neurônios.
A pesquisa que revelou um novo caminho para estudar o Alzheimer
A descoberta foi apresentada no estudo “Karyoptosis mediates cell death and neurodegeneration upon proteotoxic stress”, publicado na revista Nature Communications em 2026.
A pesquisa teve como autora principal Rebecca Casterton e contou com a participação de pesquisadores do King’s College London e do Instituto de Pesquisa em Demência do Reino Unido.
Os cientistas analisaram aproximadamente 3 mil células cerebrais de 28 pessoas com doença de Alzheimer em estágio avançado ou demência frontotemporal. Utilizando análises computacionais, eles identificaram sinais de carioptose no tecido cerebral.
Os resultados mostraram que esse processo estava presente em cerca de 35% das células do córtex frontal de pessoas com Alzheimer, enquanto aparecia em aproximadamente 15% das células de idosos sem a doença.
Além disso, experimentos em neurônios de ratos indicaram que bloquear determinadas proteínas reguladoras poderia reduzir sinais associados à carioptose.
Uma nova porta para futuros tratamentos contra demência
Os pesquisadores identificaram uma possível via molecular envolvida nesse processo: a interação entre a p38 MAP quinase e a proteína LaminB1.
Essas moléculas funcionam como participantes de uma cadeia de sinais dentro da célula. Interferir nessa comunicação pode representar uma estratégia para diminuir ou atrasar a destruição dos neurônios.
No entanto, ainda não existe um tratamento baseado nessa descoberta. A pesquisa representa uma etapa inicial para compreender melhor a biologia da doença e identificar novos alvos para medicamentos futuros.
A grande importância dessa descoberta está em revelar que a morte neuronal pode seguir caminhos mais complexos do que se imaginava. Ao entender esses mecanismos, a ciência se aproxima de estratégias capazes de preservar células cerebrais por mais tempo e modificar a evolução das doenças neurodegenerativas.
