O leite materno é muito mais do que uma fonte de energia para os bebês. Sua composição reúne proteínas, anticorpos, açúcares e diversas moléculas bioativas que também influenciam o desenvolvimento da microbiota intestinal. Entre esses componentes existem estruturas microscópicas que podem servir de alimento para determinadas bactérias, permitindo que elas aproveitem nutrientes que passariam despercebidos por outros microrganismos.
Uma pesquisa revelou um mecanismo particularmente interessante utilizado por uma bactéria intestinal chamada Bifidobacterium bifidum. Os cientistas caracterizaram uma enzima capaz de retirar açúcares ligados a proteínas, mas com uma preferência surpreendente: ela trabalha muito melhor quando essas proteínas já foram fragmentadas em pequenos pedaços.
Os açúcares escondidos nas proteínas também alimentam bactérias
Algumas proteínas possuem estruturas de carboidratos ligadas quimicamente à sua superfície. Essas modificações são chamadas de N-glicanos e participam de diferentes processos biológicos, incluindo reconhecimento celular, estabilidade e funcionamento das proteínas.
No intestino, entretanto, essas estruturas também representam uma oportunidade nutricional. Bactérias da microbiota conseguem utilizar determinados N-glicanos como fonte de carbono e energia, desde que possuam as ferramentas enzimáticas necessárias para liberá-los e degradá-los.
Esse processo ganha importância durante a amamentação. O leite humano contém diversas proteínas N-glicosiladas, que podem chegar ao intestino do bebê e ficar disponíveis para os microrganismos residentes.
Entre as bactérias que conseguem explorar esses recursos estão espécies do gênero Bifidobacterium, frequentemente encontradas em abundância no intestino de bebês amamentados.
Uma enzima que prefere proteínas já fragmentadas
Para compreender como esses microrganismos aproveitam os N-glicanos, Cassie R. Bakshani e colaboradores publicaram, em 2026, um estudo na revista científica Nature Communications, investigando uma enzima denominada PNGaseA Bif, identificada na bactéria Bifidobacterium bifidum LMG13195.
A enzima pertence à família das peptídeo, conhecidas como PNGases. Sua função é romper a ligação entre determinados açúcares e a parte proteica de uma glicoproteína, liberando os N-glicanos.
Os experimentos revelaram uma característica importante: a PNGaseA Bif apresenta atividade muito maior quando encontra N-glicanos ligados a pequenos fragmentos de proteínas, chamados glicopeptídeos.
Quando os pesquisadores utilizaram proteínas intactas em sua conformação natural, praticamente não observaram atividade da enzima. Já nas amostras em que as proteínas haviam sido parcialmente digeridas, a liberação dos açúcares foi consideravelmente mais eficiente.
Isso indica que a bactéria pode depender de etapas anteriores de fragmentação das proteínas para acessar determinados nutrientes presentes nas glicoproteínas.
Uma estrutura molecular explica essa preferência
Para descobrir por que a enzima apresenta esse comportamento, os pesquisadores analisaram sua estrutura tridimensional e observaram como ela interage com os substratos.
A PNGaseA Bif possui uma região catalítica semelhante à encontrada em outras enzimas da mesma superfamília. Entretanto, apresenta também uma estrutura adicional formada por dez fitas beta, que funciona como uma espécie de suporte ao redor da região de ligação.
Quando um glicopeptídeo se aproxima, determinadas alças dessa estrutura se movimentam e ajudam a envolver a parte proteica do substrato. Esse fechamento cria condições favoráveis para posicionar corretamente a ligação química que será rompida.
Os cientistas também identificaram interações específicas com componentes dos N-glicanos, incluindo duas unidades centrais de N-acetilglicosamina (GlcNAc) e uma manose.
Além disso, os contatos com a parte proteica se concentram principalmente nas proximidades de um aminoácido treonina, localizado na sequência de reconhecimento N-X-T.
Essa organização ajuda a explicar como a enzima distingue seus substratos e consegue realizar a reação de maneira eficiente.
